塑料工业在给人类社会的生活、生产带来方便的同时，导致大量废旧塑料垃圾的产生。由于其固有的硬度、强度、耐用性及稳定性需求，废弃塑料制品无法自动降解，长期暴露对环境造成严重危害。目前，塑料垃圾的处理方式通常是填埋和焚烧，这种“生产-废弃-处理”的单向过程不符合循环经济的理念，无法从源头解决“白色污染”问题。 

　　2004年，英国普利茅斯大学教授Richard C.Thompson等人在Science上发表短文，提出“微塑料”的概念。大量不可降解的微小塑料碎片（~20 μm）在环境中逐步转移到土壤和海洋，最终进入生态圈和食物链，被包括人类在内的生物摄入，威胁人类健康和动植物的生存，发展绿色生物降解策略已成为生态、环境等领域的迫切需求。2016年，日本京都工艺纤维大学Kohei Oda团队在Science报道了首个在30°C下可有效降解低结晶度PET塑料的IsPETase降解酶，然而，该酶稳定性差，无法满足生物降解实际应用需求。 

　　中国科学院微生物研究所研究员吴边团队提出一种提出新型蛋白质稳定性计算设计策略（greedy accumulated strategy for protein engineering, GRAPE）（图1），基于计算机蛋白质设计对IsPETase进行了稳定性改造，获得了鲁棒性显著增强的重设计酶，为拓宽生物降解塑料的应用场景提供了新思路。科研人员采用融合策略，综合使用四种不同的单点预测算法辅以结构缺陷分析，预测了85个潜在有益突变。经过对预测突变的实验检验，获得了21个有益单点突变（ΔT_m ≥ 1.5^°C）。通过K-means聚类算法，科研人员将21个有益单点突变分为3个Cluster，并依据贪婪算法（图2）对每个Cluster进行迭代叠加。经过10轮迭代叠加，科研人员获得熔融温度提高31°C的IsPETase突变体（命名为DuraPETase）。在温和条件下，DuraPETase对30%结晶度PET薄膜的降解效率相较于野生型提升了300倍（图3B）。通过扫描电镜可观察到，经DuraPETase处理后的PET薄膜内部结构发生了显著的腐蚀变化（图3D）。科研人员对DuraPETase蛋白晶体结构进行解析（图4），验证了突变体活性位点区域氨基酸之间协同相互作用，探究了DuraPETase性能改善的分子机制。该研究实现了2g/L微塑料在温和条件下的完全降解，为废水中微塑料的预处理提供了新的处理思路。